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Proteolytic Enzymes and Protein Modification in Malting Sorghum: A Review

MBAA TQ doi:10.1094/TQ-46-3-0714-01  |  VIEW ARTICLE

A. C. Ogbonna. Department of Food Science & Technology, University of Uyo, P.M.B. 1017, Uyo, Nigeria.

Abstract
Approximately 80% of the protein reserves, composed mainly of alcohol-soluble prolamins (kaffirins), in the sorghum grain are located in the starchy endosperm. During sorghum malting, the proteolytic enzymes that are synthesized de novo and are not gibberellic acid (GA(3)) dependent hydrolyze the glutelin and prolamin proteins in the endosperm. The use of reducing agents such as dithiothreitol and cysteine hydrochloride has made optimization of the extractability or activity of sorghum malt proteases possible. All of the class-specific endoproteases, i.e., serine, cysteine, and aspartic proteases and metalloproteases, have been purified and characterized from different sorghum malt varieties. However, unlike those of barley malts, these enzymes have not been subjected to hydrolytic studies using kaffirin (the main sorghum reserve protein) as substrate to establish what role each plays in sorghum protein degradation. Nevertheless, because the optimum temperature (50°C) and pH (5.0–6.0) for the activity of these class-specific enzymes are similar to the conditions found in a brewery mash tun, their participation in protein degradation is imperative when brewing with sorghum malt.

Keywords: malting, mobilization, protease, protein, solubilization, sorghum 

Síntesis
Aproximadamente 80% de las reservas proteicas (compuesta principalmente de prolaminas/kafirrinas) en el grano del sorgo está en la endosperma. En el malteo del sorgo, las enzimas proteolíticas que son sintetizados de novo y que no son dependientes del ácido giberélico (GA(3)), hidrolizan la glutelina y las proteínas prolamínicos en la endosperma. El uso de agentes reductores, tales como dithiothreilol e hidrocloruro de cisteina, hace posible optimizar la actividad/extractabilidad de las proteasas de la malta de sorgo. Todas las endoproteasas específicas para determinadas clases (i.e., serina, cisteina, metaloproteasas, y proteasas aspárticas) han sido purificadas y caracterizadas de diferentes variedades de malta de sorgo. Sin embargo, contrario a aquellas de cebada malteada, estas enzimas no han sido objetos de estudios hidrolíticos usando kafirrina (la principal reserva proteica de sorgo) como sustrato para establecer el rol que cada uno tiene en la degradación de proteínas de sorgo. Pero dado que la temperatura óptima (50°C) y el pH óptimo (5.0–6.0) para la actividad de estas enzimas es similar a las condiciones encontradas en una mezcla en la paila de maceración de una cervecería, su participación en la degradación de proteínas es imperativa cuando se va a elaborar cerveza de malta de sorgo.

Palabras claves: malteo, movilización, proteasa, proteína, solubilización, sorgo

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